Cryo-EM Reconstruction
Cryo-electron microscopy (cryo-EM) determines three-dimensional macromolecular structures at atomic or near-atomic resolution by imaging proteins frozen in vitreous ice. Pioneered by Frank, Henderson, and others, this technique has revolutionized structural biology by enabling visualization of large, non-crystallizable complexes and capturing functional conformational states.
Исходная запись
Цитирование скопировано дословно из исходной записи метода. На его основании не делается никаких выводов о проверке на уровне утверждения.
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. · DOI 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. · DOI 10.1016/S0022-2836(05)80271-2
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. · DOI 10.1016/bs.mie.2016.04.012
Курируемые утверждения
Утверждения сохранены в реестре доказательств, каждое со своей оценкой.
Этот вид не создает оценку утверждения, если в реестре ее нет.
Связанные методы
Сгенерировано из графа методов и показано как предложенные машиной связи — никаких выводов об утверждениях доказательств не делается.