Cryo-EM Reconstruction
Cryo-electron microscopy (cryo-EM) determines three-dimensional macromolecular structures at atomic or near-atomic resolution by imaging proteins frozen in vitreous ice. Pioneered by Frank, Henderson, and others, this technique has revolutionized structural biology by enabling visualization of large, non-crystallizable complexes and capturing functional conformational states.
स्रोत रिकॉर्ड
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- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. · DOI 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. · DOI 10.1016/S0022-2836(05)80271-2
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. · DOI 10.1016/bs.mie.2016.04.012
क्यूरेटेड दावे
साक्ष्य लेज़र में दावे बने हुए हैं, प्रत्येक का अपना मूल्यांकन है।
जब लेज़र में कोई दावा नहीं होता है तो यह दृश्य दावा मूल्यांकन का आविष्कार नहीं करता है।
संबंधित विधियाँ
विधि ग्राफ़ से उत्पन्न और मशीन-अनुशंसित संबंध के रूप में दिखाए गए हैं — किसी भी साक्ष्य दावे का अनुमान नहीं लगाया गया है।