سوابق شواهد روش
Cryo-EM Reconstruction
Cryo-electron microscopy (cryo-EM) determines three-dimensional macromolecular structures at atomic or near-atomic resolution by imaging proteins frozen in vitreous ice. Pioneered by Frank, Henderson, and others, this technique has revolutionized structural biology by enabling visualization of large, non-crystallizable complexes and capturing functional conformational states.
سوابق منبع
استنادات عیناً از سوابق منبع روش کپی شدهاند. هیچ تأیید در سطح ادعا از آنها استنباط نمیشود.
Cryo-Electron Microscopy 3D Reconstruction
سوابق روش طبقهبندی · process-pipeline / bioinformatics
- Frank, J. (2002). Single-particle imaging of macromolecules by cryo-electron microscopy. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 31, 303-319. · DOI 10.1146/annurev.biophys.31.082901.134202
- Henderson, R., Baldwin, J. M., Ceska, T. A., Zemlin, F., Beckmann, E., & Downing, K. H. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. Journal of Molecular Biology, 213(4), 899-929. · DOI 10.1016/S0022-2836(05)80271-2
- Scheres, S. H. W. (2016). Processing of structurally heterogeneous cryo-EM data in RELION. Methods in Enzymology, 579, 125-157. · DOI 10.1016/bs.mie.2016.04.012
ادعاهای گزینششده
ادعاها در دفتر ثبت شواهد ذخیره شدهاند، هر کدام با ارزیابی خاص خود.
هنوز ادعای گزینششدهای وجود ندارد
این نما در صورت عدم وجود ارزیابی ادعا در دفتر ثبت، ادعایی ابداع نمیکند.
روشهای مرتبط
از گراف روش تولید شده و به عنوان روابط پیشنهادی ماشین نمایش داده میشود — هیچ ادعای مدرکی استنباط نمیشود.